煙草在線據中國科學院網站報道　　分子伴侶折疊體內10-20%的蛋白質，并參與蛋白質運輸，組裝復雜蛋白復合體，在生命體的正常生長與逆境脅迫過程中起關鍵作用。分子伴侶素（Chaperonin），也即分子伴侶Hsp60，是一類廣泛分布在原核生物和真核生物中的重要伴侶蛋白，是分子量為60kD的亞基組裝的雙環桶狀寡聚體（含14~18個亞基），底物蛋白在中央空腔內進行折疊。目前，真細菌分子伴侶素GroEL、線粒體分子伴侶素Hsp60、真核生物胞質分子伴侶素TRiC、古細菌分子伴侶素熱聚體都有電鏡和晶體結構報道，對它們的功能循環機制也有深入的研究。葉綠體chaperonin（Cpn60）亞基分化成兩大類型：α和β，折疊光合作用固碳關鍵酶Rubisco大亞基，在Rubisco生物合成途徑中具有關鍵作用。但Cpn60的結構和功能協作模式并不清楚。

　　中國科學院遺傳與發育生物學研究所劉翠敏研究組，聯合上海同步輻射光源（大科學裝置）成功解析了第一顆真核生物（衣藻，Chlamydomonas　reinhardtii）葉綠體Cpn60β1的同源寡聚體結構（分子量高達800　kD），分辨率達3.8　?：與GroEL相比，Cpn60的底物結合空腔直徑變大，亞基排列疏松，還擁有更寬的ATP結合口袋等顯著特點，這些發現完美解釋了Cpn60聚合體狀態不穩定、高ATP酶活和易被蛋白酶降解等前期研究發現的Cpn60代表性現象，為Cpn60的研究奠定了結構認知基礎。同時，在體外證明了Cpn60β1可以和眾多輔伴侶互作，具有ATP酶活性和正確的分子變構形式（電鏡觀察到‘football和bullet’兩類經典形式），且可以回補GroEL缺失造成的致死表型。進一步通過結構域交換重組和定點突變，揭示決定不同類型亞基明顯生化性質差異的分子基礎：赤道區決定聚合體的形成并參與不同類型亞基間的分子協作，對功能發揮起重要作用。這些結果一方面填補了Cpn60研究的結構空白，另一方面首次報道了Cpn60α　赤道區導致的單體傾向對異源寡聚體功能發揮的重要貢獻。

　　該研究成果于4月12日在線發表于BMC　Biology（DOI　10.1186/s12915-016-0251-8），劉翠敏研究組博士研究生張世佳為該論文第一作者。此研究得到了植物細胞與染色體工程國家重點實驗室和國家自然科學基金的資助。

衣藻葉綠體Cpn60β1的同源寡聚體晶體結構